Desde el comienzo de la pandemia, los científicos buscan comprender las características virales y mecanismos que vuelven infeccioso al coronavirus SARS-CoV-2. Pero existe un inconveniente: al ser un virus potencialmente mortal, los contagios deliberados en humanos no son un alternativa ética.
Para superar ese desafío, un equipo de científicos del Instituto Max Planck, en Alemania, construyó desde cero coronavirus sintéticos en el laboratorio que permiten una mejor observación de su comportamiento.
Estos SARS-CoV-2 sintéticos —llamados viriones artificiales por los expertos— comparten una estructura y composición similar al coronavirus, pero resultan inofensivos, ya que carecen de información genética.
Sus hallazgos, que han sido publicados en la revista Nature Communications, resaltan que el SARS-CoV-2 tiene una capacidad para hacerse indetectable y poder contagiar a las células. Sin embargo, para entender cómo el coronavirus puede hacer esto, es necesario aclarar cómo sucede la infección.
¿Cómo el coronavirus se vuelve indetectable?
El contagio del coronavirus SARS-CoV-2 ocurre cuando sus proteínas pico —estructura en forma de espiga o corona— se unen a un grupo de receptores en las células y los tejidos, más conocido como ACE2. Esta estructura del virus es tan importante para su supervivencia que es el principal objetivo de las vacunas contra la COVID-19.
Si los receptores ACE2 funcionan como una puerta bloqueada con cerradura, la corona del SARS-CoV-2 es la llave para abrirla. Al ingresar, introduce su genoma en las células y ordena a que empiezan a fotocopiarse.
En un estudio anterior, el equipo de científicos, liderado por el biólogo Oskar Staufer, había descubierto que la proteína espiga contiene una región específica donde se adhieren moléculas inmunes de tipo ácidos grasos inflamatorios.
Para sorpresa de los científicos, aún después de dos años de varias mutaciones tras el contagio comunitario, estas zonas todavía persisten en el coronavirus. Por ese motivo empezaron a sospechar de que su función era vital. Ahora, el misterio ha sido resuelto.
Los autores hallaron que, después de la unión de un ácido graso, la proteína espiga cambia su forma y se esconde como una navaja replegable. De esa manera, engaña al sistema inmune y les permite a los virus aparentar que son inofensivos.
Como consecuencia, los receptores ACE2 ya no pueden identificar al patógeno y menos anticuerpos pueden unirse a sus proteínas.
“Al ‘disminuir’ la proteína espiga al unirse los ácidos grasos inflamatorios, el virus se vuelve menos visible para el sistema inmunitario. Este podría ser un mecanismo para evitar la detección por parte del huésped y una fuerte respuesta inmune durante un período de tiempo más largo y aumentar la eficiencia total de la infección”, señaló Staufer en un comunicado.
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